Kinetic and functional properties of human mitochondrial phosphoenolpyruvate carboxykinase
Escós, M. ; Latorre Muro, Pedro (Universidad de Zaragoza) ; Hidalgo, J. ; Hurtado Guerrero, Ramon (Universidad de Zaragoza) ; Carrodeguas Villar, José Alberto (Universidad de Zaragoza) ; López Buesa, Pascual Luis (Universidad de Zaragoza)
Resumen: The cytosolic form of phosphoenolpyruvate carboxykinase (PCK1) plays a regulatory role in gluconeogenesis and glyceroneogenesis. The role of the mitochondrial isoform (PCK2) remains unclear. We report the partial purification and kinetic and functional characterization of human PCK2. Kinetic properties of the enzyme are very similar to those of the cytosolic enzyme. PCK2 has an absolute requirement for Mn2+ ions for activity; Mg2+ ions reduce the Km for Mn2+ by about 60 fold. Its specificity constant is 100 fold larger for oxaloacetate than for phosphoenolpyruvate suggesting that oxaloacetate phosphorylation is the favored reaction in vivo. The enzyme possesses weak pyruvate kinase-like activity (kcat=2.7 s-1). When overexpressed in HEK293T cells it enhances strongly glucose and lipid production showing that it can play, as the cytosolic isoenzyme, an active role in glyceroneogenesis and gluconeogenesis.
Idioma: Inglés
DOI: 10.1016/j.bbrep.2016.06.007
Año: 2016
Publicado en: Biochemistry and Biophysics Reports 7 (2016), 124-129
ISSN: 2405-5808
Financiación: info:eu-repo/grantAgreement/ES/DGA/A51
Financiación: info:eu-repo/grantAgreement/ES/MEC/AGL2015–66177-R
Financiación: info:eu-repo/grantAgreement/ES/UZ/2015- BIO-01
Tipo y forma: Article (Published version)
Área (Departamento): Bioquímica y Biología Molecular (Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular)
Área (Departamento): Tecnología de Alimentos (Departamento de Producción Animal y Ciencia de los Alimentos)
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Exportado de SIDERAL (2016-07-12-14:49:32)
Idioma: Inglés
DOI: 10.1016/j.bbrep.2016.06.007
Año: 2016
Publicado en: Biochemistry and Biophysics Reports 7 (2016), 124-129
ISSN: 2405-5808
Financiación: info:eu-repo/grantAgreement/ES/DGA/A51
Financiación: info:eu-repo/grantAgreement/ES/MEC/AGL2015–66177-R
Financiación: info:eu-repo/grantAgreement/ES/UZ/2015- BIO-01
Tipo y forma: Article (Published version)
Área (Departamento): Bioquímica y Biología Molecular (Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular)
Área (Departamento): Tecnología de Alimentos (Departamento de Producción Animal y Ciencia de los Alimentos)
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Exportado de SIDERAL (2016-07-12-14:49:32)
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articulos > articulos-por-area > bioquimica_y_biologia_molecular
articulos > articulos-por-area > tecnologia_de_alimentos
Notice créée le 2016-07-12, modifiée le 2016-10-06
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